O teu país
Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipiscing elit, sed do eiusmod
Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipiscing elit, sed do eiusmod
Todos os trabalhos publicados foram gentilmente enviados por estudantes – se também quiseres contribuir para apoiar o nosso portal faz como o(a) Patrícia Rato e envia também os teus trabalhos, resumos e apontamentos para o nosso mail: geral@notapositiva.com.
Relatório de Actividade Experimental com a qual se pretendeu estudar os factores que influenciam a actividade das enzimas, tais como: a temperatura e o pH.
Nesta actividade experimental pretendemos estudar os factores que influenciam a actividade das enzimas, tais como: a temperatura (o efeito óptimo e os extremos) e o pH (o efeito óptimo e os extremos), além destes existem outros, mas concentrámo-nos essencialmente nestes dois.
As enzimas são catalizadoras que, servem para acelerar a velocidade de uma reacção, sem que consumam as substâncias. Estas apresentam uma elevada especificidade para os substratos sobre os quais actuam. A função destes catalizadores é baixar os gastos de energia de activação, permitindo que atinjam mais rapidamente o equilíbrio químico.
Os reagentes das reacções que são catalizadas designam – se por substratos. Estes ligam-se a uma zona específica da enzima, que é o centro activo. A ligação do substrato com o centro activo da enzima, é um processo designado por complexo enzima-substrato. No final deste processo que se forma o produto, a enzima é libertada na sua forma original, indicando que não é consumida nem alterada.
Mas existem factores que podem influenciar a actividade enzimática, como:
Se todos os factores que influenciam a actividade das enzimas forem óptimos, quanto mais enzimas houver disponíveis, mais rapidamente ocorrerá a reacção.
Da mesma forma que na situação anterior, se existir muita concentração de enzima disponível e a concentração de substrato for baixa, a reacção irá ocorrer na mesma, mas com um aumento de velocidade no inicio, devido ás acção das enzimas, e se não houver aumento da concentração do substrato, o rendimento e a velocidade da reacção, sofrerá um decréscimo.
Cada enzima tem um pH óptimo. Algumas actuam melhor perante um pH mais baixo (ácido), outras perante um pH mais alto (básico). No entanto existem extremos, se a actividade estiver sujeita a um valor fora dos extremos do pH óptimo, a actividade da enzima baixa muito, podendo até ficar inactiva. Quando o pH, e os outros factores são óptimos, a reacção catalizada por uma determinada enzima, aumenta até ao máximo a sua velocidade.
Há enzimas que são favorecidas pelo o aumento ou a diminuição da temperatura, mas tal como no pH, existem certos extremos, que quando ultrapassados, podem fazer com que a enzima fique inactiva ou que o seu centro activo fique alterado.
Nesta actividade experimental os factores que influenciam a actividade enzimática nos quais nos vamos concentrar, é na temperatura e no pH.
|
Tubo |
Procedimento |
Observações |
| 1 | 2cm³ de H2O2 | Não foram registadas alterações. |
| 2 | 2cm³ de H2O2 + fígado fresco | Ocorreu libertação de oxigénio, o que significa, que à temperatura ambiente, a enzima não é alterada. |
| 3 | 2cm³ de H2O2 + fígado cozido | Houve libertação de oxigénio, mas a reacção foi menos intensa que no tubo 2, o que quer dizer que com temperaturas mais elevadas a enzima não cataliza nas melhores condições, podendo levar a uma inibição irreversível. |
| Após 10 minutos em banho-maria a 37ºC | A reacção manteve-se baixa. | |
| 4 | 2cm³ de H2O2 + fígado congelado | A libertação de oxigénio, tal como toda a reacção foi muito mais intensa e rápida do que nos outros tubos, além disso a temperaturas baixas a inibição é reversível. |
| Após 10 minutos em banho-maria a 37ºC | A reacção baixou, devido ao aumento da temperatura. | |
| 5 | 2cm³ de H2O2 + 4 gotas de HCl + fígado fresco | Verificou-se a degradação do fígado, o que podemos concluir que um pH muito baixo, não ajuda a acção da enzima e como tal pode provocar uma inibição irreversível. |
| 6 | 2cm³ de H2O2 + 4 gotas de NaHO + fígado fresco | Não ocorreu reacção, ou seja, um pH muito elevado também não favorece a actividade da enzima. |
A experiência ocorreu sem problemas ou dificuldades durante todo o procedimento.
No tubo 1, não se registaram resultados por ser o tubo de controlo.
Interpretando as diferenças entre os tubos 2, 5 e 6, podemos verificar que, ao colocar um fósforo aceso no interior do tubo 2 ocorreu uma reacção normal com libertação de oxigénio, enquanto que no tubo 6, ao se adicionado um meio básico, não ocorreu reacção alguma devido à inibição da enzima por acção do pH. No tubo 5 houve uma degradação rápida do fígado, por acção do pH, pois neste foi adicionado um meio mais ácido o, que levou também inibição da enzima.
Em relação ao tubo 2, também nos tubos 3 e 4 foi introduzido um fósforo aceso onde, como era de esperar ocorreu uma reacção, ou seja houve libertação de oxigénio. No tubo 3, a reacção ocorrida foi menos intensa que no tubo 2, isto devido à temperatura que era mais elevada, pois assim a enzima não catalisa porque fica inibida. No tubo 4, ocorreu uma reacção foi a mais intensa e a mais rápida de entre todos os tubos, apesar da temperatura ser extrema (neste caso era muito baixa) a enzima pode ficar inibida de catalizar, mas nestas condições essa inibição pode ser reversível.
Com esta experiência podemos concluir: a enzima presente no fígado actua melhor a uma temperatura ambiente e em meios em o pH seja ou tenha uma margem neutra. Perante um aumento de temperatura, a energia das moléculas também vai aumentar, fazendo aumentar o número de moléculas com energia de activação suficiente para fazer parte das reacções químicas. No entanto, se o aumento da temperatura foi muito elevado, também a energia molecular aumentará, e as ligações que se estabelecem tendem a quebrar-se, conduzindo a uma desnaturação da enzima provocada por uma inibição irreversível (e.x.: tubo 3). Numa diminuição da temperatura, a enzimas também ficam inibidas de catalizar, no entanto essa inibição é reversível (e.x.: tubo 4). Ou seja, a uma temperatura ambiente, essa inibição não ocorre, podendo a enzima catalizar normalmente.
Quando o pH é muito baixo (ácido), altera a distribuição das cargas eléctricas o que vai tornar a enzima inactiva (e.x.: tubo 5). O mesmo acontece quando o pH é muito elevado (básico), pois o meio em que as enzimas estão inseridas, interfere com a conformação do centro activo, levando assim à desnaturação da enzima, podendo em ambos os casos tornar-se permanentemente inactivas (e.x.:tubo 6).
Sendo assim um pH neutro faz com as enzimas catalizem, sem que fiquem inibidas. E o mesmo acontece para a temperatura. Estes factores alteram-se de enzima para enzima.
Livros:
Amaral, C.; Gonçalves, S.(2003). A Vida ao Microscópio Bloco I - Técnicas Laboratoriais de Biologia. Porto Editora. Porto
Matias, O.;Martins, P.(2006). Manual de biologia de 12º ano. Areal Editores.Porto
Sites:
http://pt.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://www.fisiologia.kit.net/bioquimica/enzimas/enzimas.htm
http://www.proformar.org/revista/edicao_12/catalase.pdf
Angola
Moçambique
Cabo Verde
Brasil
Inglês
Portugal